Beneficios de las fracciones proteicas de la proteína de suero para la salud

La proteína de suero es utilizada como suplemento dietético en el ámbito deportivo amateur y profesional. Es una proteína de alta biodisponibilidad para la síntesis proteica en el músculo esquelético, por lo que es una buena opción para mantener y aumentar la masa muscular junto con un programa nutricional y de ejercicio adecuado. Se obtiene a partir de los lácteos mediante deshidratación y distintos procesos de filtración, obteniéndose un polvo rico en aminoácidos esenciales y no esenciales con un completo aminograma. Sin embargo no todas las proteínas del mercado son iguales, ni de lejos. Muchas fracciones proteicas se pierden en algunos procesos de filtración, como es el caso de la coagulación del concentrado de suero y del intercambio iónico por alteraciones del pH, destruyéndose el plegamiento de las proteínas (desnaturalización) y con ello su valor biológico y su potencial sobre el sistema inmunitario. Varias de estas fracciones proteicas que se han perdido en el proceso han demostrado fortalecer el sistema inmune, combatir infecciones y destruir células tumorales.

Jarrow Formulas Proteína de suero orgánica

Fracciones proteicas

Un claro ejemplo de la importancia de las fracciones proteicas que se pierden con la industrialización de los lácteos, es el de Loss, Apprich y et al. en 2011. Estos investigadores realizaron un seguimiento a 8.334 niños en regiones rurales de Alemania, Suiza y Austria, analizando el consumo y la procedencia de la leche (comercial o cruda directa de granjas). Aquellos niños que consumían leche cruda presentaron una incidencia de asma un 40% menor respecto a los niños que consumían leche envasada de supermercado [1]. Lo mismo se ha reportado respecto a la incidencia de alergias. El efecto sobre el sistema inmune se ha atribuido a estas fracciones proteicas presentes en la leche cruda que se pierden con el procesamiento industrial y que se encuentran en los suplementos de suero procesados en frío. Estos péptidos tienen propiedades antimicrobianas, opioides, antihipertensivas e inmunomoduladoras. Ya que no es sencillo el acceso a leche cruda, la proteína de suero y el calostro bovino son una buena forma de incorporar estos nutrientes perdidos en nuestra dieta.

  • β-lactoferrina: se encuentra en la proteína de suero en proporciones inferiores al 1%. Su capacidad quelante le confiere propiedades antimicrobianas, antivíricas y antibacterianas, ya que todos estos organismos patógenos requieren hierro para su propagación. Además fortalece la función inmune innata y adaptativa [2], y modula la respuesta inflamatoria [3] en artritis infecciosa y autoinmune [4] y disminuye la inflamación articular. Regula la respuesta oxidativa [5], es capaz de prevenir sepsis [6], tiene actividad antimicrobiana, bactericida Gram+ y Gram-, antivírica, antimicótica y antitumoral [7]. Un estudio publicado en JAMA en 2009 indica que en neonatos con bajo peso, su administración reduce el riesgo de sepsis, que afecta al 20% [8]. Con una suplementación de lactoferrina bovina, se redujo la incidencia hasta el 6%. Existen decenas de estudios que muestran su capacidad de inhibir tumores. Se ha reportado que disminuye el desarrollo y metástasis de tumores de colon, pulmones y esófago en ratas expuestas a cancerígenos químicos [9,10] y acelera la reconstitución de la respuesta inmune en ratones expuestos a inmunosupresión quimioterápica [11,12,13]. Induce la respuesta inmune de las células asesinas NK [14,15], inhibe el virus de la hepatitis C y modula la respuesta fagocitótica de células macrófagas [58]. Además mejora la respuesta inmune en pacientes postquirúrgicos [16], aumenta el colesterol HDL y disminuye los niveles de triglicéridos, retardando la acumulación de lípidos en el hígado [17].
  • Glicomacropeptidos (GMP): forman el 15-20% de la composición del suero. Se adhieren a enterotoxinas inhibiendo la adhesión vírica y bacteriana, habiendo demostrado eficacia ante E. coli y cólera [18]. En modelos animales su administración mejora el desarrollo cognitivo [19]. Mejora la oxidación de ácidos grasos y los niveles de insulina en sangre [21]. Modula la respuesta inflamatoria en un modelo de colitis en ratas [20] y estimula la síntesis de colecistoquinina (CCK), señal que modula el apetito promoviendo por tanto un efecto saciante demostrado en ensayos clínicos con el suero [22,23]. Sin embargo, en un último estudio realizado, el GMP no parece ser el responsable del efecto saciante de la proteína de suero [24]. También promueve el desarrollo de la flora bacteriana beneficiosa en el intestino y tiene actividad antitrombótica e inmunomoduladora.
  • α-lactoalbuminas: forman el 15-25% de la proteína de suero. Esta fracción protege contra infecciones, es ansiolítica modulando la neurotransmisión serotoninérgica y disminuyendo el cortisol [25], mejora la atención incrementando la biodisponibilidad de triptófano en plasma, e inhibe organismos enteropatogénicos (E. coli, Salmonella). Protege frente a Klebsiella pneumoniae, es agonista opioide [26], antihipertensiva [27,57], y anticancerígena. Inyectada intratumoralmente es capaz de matar las células cancerígenas del glioblastoma, induciendo la apoptosis sin afectar a las células sanas [28]. Lo mismo se ha demostrado en otros 40 tipos de cáncer [29]. Tiene efectos destacados sobre la composición corporal en modelos animales: Pilvi et al. administrarón a ratas obesas aislado de proteína de suero, α-lactoalbúmina, β-lactoglobulina o β-lactoferrina. Las ratas que perdieron mayor peso y mayor porcentaje de grasa fueron las que recibieron α-lactoalbúminas y lactoferrina. [30]
  • Immunoglobulinas (Ig): forman el 10-15% del suero. Son producidas en respuesta ante una carga microbiana, formando una defensa especializada encargada de reconocer patógenos. Son proteínas monoméricas (IgG) diméricas (IgA) o pentaméricas (IgM). Sobreviven a la digestión alcanzando el intestino y son efectivas neutralizando bacterias, virus y otros microorganismos patógenos con anticuerpos específicos.
  • Albúmina sérica bovina (BSA): son el 2-5% de la proteína de suero. No se ha investigado mucho su potencial bioactivo a día de hoy. En cultivos de células de cáncer de mama, inhibe el desarrollo tumoral [53], e inhibe la genotoxicidad en un modelo de exposición inducida mediada por carcinógenos [54].
  • β-lactoglobulina: a pesar de ser la principal fracción encontrada en el suero (50-70%), también ha sido muy poco estudiada, y además es la principal responsable de las sensibilidades alérgicas, asociándose la respuesta incrementada de anticuerpos a la β-lactoglobulina y a la albúmina sérica bovina un riesgo incrementado de enfermedades autoinmunes como diabetes insulinodependiente. La mayor parte de la proteína de suero obtenida mediante intercambio iónico es β-lactoglobulina. Aunque un estudio realizado en 2009 concluye que las dos principales proteínas de suero, alfa-lactoalbúmina y beta-lactoglobulina, parecen mejorar la inmunidad innata mediante la mejora de la función de los neutrófilos [60].

Teras Organic Whey Protein

La salud y la proteína de suero

La proteína de suero eleva los niveles de uno de los mayores sistemas defensivos de la célula, el glutatión [31-34], ofrece potencial anticancerígeno en modelos animales y humanos [34-36], mejora el sistema inmune y el perfil bioquímico de pacientes inmunocomprometidos con VIH [37,56], reduce el daño oxidativo de los ácidos grasos y el colesterol LDL y disminuye los marcadores inflamatorios (TNFα). Se ha demostrado que tiene una capacidad insulinomoduladora, controlando los niveles de glicemia e insulinemia basales y postprandiales [38,55], y es antidiabetogénica por un mecanismo de modulación de la hormona adipocetina. El estudio CARDIA muestra que el consumo de productos lácteos se correlaciona inversamente con el riesgo de síndrome de resistencia a la insulina en personas con sobrepeso [39]. Kruger MC encontró que el consumo de proteína de suero restituyó el grado de mineralización ósea en ratas con pérdida de masa ósea experimental [40]. Kajikawa halló una disminución del colesterol LDL y de los marcadores inflamatorios [41]. A través de la inhibición de la enzima conversora de angiotensina, la proteína de suero disminuye la tensión sanguínea en población de riesgo [42].

Respecto a la saciedad y sus efectos primarios y secundarios sobre la composición corporal, Luhovyy BL relaciona al suero con la inducción de colecistoquinina [43]. Junto con el péptido GLP1 y las concentraciones de insulina en plasma postprandiales se correlacionan con la saciedad a corto plazo e ingesta de comida posterior disminuida [44]. En un ensayo clínico, Pal Ellis documentó que la proteína de suero obtuvo la menor subida de azúcar en sangre comparada con un batido proteico de atún, otro de pavo y otro de albúmina de huevo [45]. En este mismo estudio, reporta la mayor respuesta insulínica, la subsecuente saciedad y una menor ingesta de comida posterior. Baer DJ en su estudio muestra que la proteína de suero es superior a la de soja para controlar el peso en personas con sobrepeso [46].

Glutatión (GSH):

El glutatión es un tripéptido antioxidante, siendo de uno de los sistemas básicos de defensa celular y detoxificación (especialmente en ruta hepática, donde existe la mayor concentración de glutatión del organismo). Se ha asociado la deficiencia de GSH a condiciones como inmunocompromiso, sobreproducción de especies reactivas de oxígeno, exposición a xenobióticos, infecciones víricas ( hepatitis, VIH) [37,59], síndromes crónicos neurológicos (síndrome de fatiga crónica, esquizofrenia…) y ciertos tipos de cáncer. Herzenberg demostró en 1997 una mejora en la supervivencia en pacientes inmunocomprometidos con VIH con la administración de un suplemento de N-acetilcisteína (NAC) [47]. La depleción de GSH también parece jugar un papel crítico en transtornos neurológicos y psiquiátricos. Dean en 2011 documenta depleción de GSH en transtorno bipolar, esquizofrenia y otros trastornos y trata el potencial del NAC y del glutatión para manejar estos desórdenes neuropsicológicos [48]. La proteína de suero eleva los niveles de glutatión debido a su contenido de cisteína y otros péptidos (glutamilcisteína) que son sustratos eficientes para la síntesis de GSH. El glutatión, directamente o a través de sus enzimas detoxifica carcinógenos, modula el sistema inmune, modula el sistema oxidativo y mantiene las proteínas en estado de reducción. La prevención de tumores se correlaciona con niveles de glutatión incrementados, proliferación linfocítica, fagocitosis y actividad NKiller y T citotóxica aumentada.

Procesos de obtención de la proteína de suero

  • Hidrolizado: se rompen las cadenas proteicas y sólo quedan pequeños péptidos (dipéptidos, tripéptidos…), más o menos largos según el grado de hidrólisis. Una proteína como la α-lactoalbúmina está formada por 123 aminoácidos, por lo tanto estas fracciones proteicas y sus propiedades inmunomoduladoras se pierden en este tipo de procesamiento. Otro aspecto negativo es que el hidrolizado es la proteína que más aditivos e ingredientes artificiales presenta para tratar de mejorar el sabor. Por otro lado, es la menos alergénica al destruir los péptidos biológicos.
  • Concentrado por coagulación: Se obtiene a a altas temperaturas (190 ºC) obteniendo el cuajo resultante, siendo un proceso de bajo coste de obtención de proteína. Hay que destacar la presencia de colesterol oxidado por las altas temperaturas (oxicolesterol), relacionado directamente con el endurecimiento y la placa de ateroma. El porcentaje de proteína suele ser cercano al 80%, y presenta valores altos en lactosa. Las fracciones proteicas se desnaturalizan por calor y pierden su capacidad bioactiva.
  • Aislado por intercambio iónico: el proceso químico usado para su obtención incluye elementos químicos como el ácido clorhídrico e hidróxido de sodio. Produce alteraciones en el pH y desnaturaliza buena parte de las proteínas, como la lactoferrina o inmunoglobulinas, resultando alterado el porcentaje final de las fracciones proteicas con hasta un 70% β-lactoglobulinas. Es un método que permite obtener un mayor aporte proteico por gramo, sin embargo, desnaturaliza gran parte de los péptidos y es una opción desaconsejable.
  • Concentrado obtenido por microfiltración y ultrafiltración en frío (CFM): utiliza un filtro cerámico con poros de tamaño variable que no desnaturaliza las proteínas, conservando los distintos péptidos en los mejores porcentajes posibles. Es el proceso de obtención más natural y aconsejable.

Aditivos, xenobióticos, edulcorantes, hormonas y antibióticos

Los lácteos de ganadería intensiva contienen restos de pesticidas, antibióticos e incluso hormonas sintéticas (BGH) en el caso de EEUU cuyo uso es menos restringido que en Europa. Además del procesamiento térmico que elimina las fracciones proteicas beneficiosas, las proteínas comerciales suelen llevar edulcorantes y otros aditivos. En 2007, Ferland, Brassard et al. investigaron el efecto del aspartamo en los niveles sanguíneos de glucosa en diabéticos tipo 2 [49]. El desayuno endulzado con aspartamo indujo una subida en los niveles de azúcar e insulina similares a los de la comida endulzada con azúcar. Corkey y colegas encontraron en ratas que el consumo de sucralosa, aspartamo y sacarina aumentan la secreción de insulina [50]. Lo mismo se ha encontrado con Acesulfame K [51] y con sacarina [52]. En la Convención anual de la asociación Americana de Diabetes, se presentó recientemente un estudio en el que se muestra que casi el 70% de los ratones que consumieron aspartamo en su dieta desarrollaron hiperglicemia en pocas semanas, más del doble que los ratones que consumieron comida sin aspartamo. Por lo tanto, las proteínas procesadas en frío y sin aditivos añadidos son una mejor opción.

Vacas pastando en pastos frescos

Conclusiones finales/aplicaciones prácticas

En los lácteos siempre es mejor buscar:

  • Ganadería ecológica, esto implica que sea también ganadería extensiva y sin uso de pesticidas.
  • Vacas sin hormonas sintéticas administrados para forzar una mayor producción de leche.
  • Vacas libres de fármacos que pasan a la leche.
  • Sin antibióticos: si una vaca en la ganadería ecológica tiene que ser tratada con antibióticos, se aparta del ordeño por un período de 12 meses.
  • Vacas alimentadas a base de pastos frescos en libertad: el pienso y el pasto seco altera el valor nutricional, los ácidos grasos, CLA y otros nutrientes beneficiosos de la leche. El Reglamento CEE exige sólo que al menos el 60% debe ser pasto y forraje, que pueden ser secos.
  • Lácteos frescos pasteurizados (sometidos a baja pasteurización, no UHT) envasados en botellas o tarros de cristal y si es posible sin homogeneizar (menor importancia).
  • También existe la opción de la leche cruda, aunque hay que tener especial cuidado con esta, ya que si no se han aplicado las correctas medidas de higiene, se ha mantenido la cadena de frío y se han llevado a cabo controles sanitarios es necesario hervirla para no correr riesgos ante posibles agentes patógenos.

Todo esto es lo que debería ofrecer la agricultura y ganadería ecológica (aunque como veremos, no siempre todo es respetado escrupulosamente y falta información en el etiquetado además de transparencia por parte de las compañías).

La mejor opción a la hora de tomar una proteína de suero de leche es elegir las procesadas en frío (CFM) con sabor neutro y sin aditivos añadidos, si es orgánica aún mejor. Esto nos asegurará estar consumiendo un alimento natural de alto valor biológico, con la mayor cantidad de fracciones proteicas beneficiosas para la salud y libre de oxicolesterol.

El batido de proteína puedes tomarlo con agua, yogurt, leche cruda o fresca pasteurizada (no UHT). A las proteínas de sabor neutro puedes añadirle cacao orgánico, batirlo con trocitos de chocolate ecológico o hacer un licuado con alguna pieza de fruta. Existen muchas opciones para disfrutar de un postre saludable y altamente anabólico.

Artículo original: Proteína de suero y salud. Lactoferrina, glicomacropéptidos, lactoalbúminas, inmunoglobulinas y glutatión. Muscleblog (Alfonso Bordallo)

Batido de proteína de suero con frutas

Referencias

  1. Loss G, Apprich S, Waser M, Kneifel W, Genuneit J, Büchele G, Weber J, Sozanska B, Danielewicz H, Horak E, van Neerven RJ, Heederik D, Lorenzen PC, von Mutius E, Braun-Fahrländer C; GABRIELA study group. The protective effect of farm milk consumption on childhood asthma and atopy: the GABRIELA study. J Allergy Clin Immunol. 2011 Oct;128(4):766-773.e4. doi: 10.1016/j.jaci.2011.07.048. Epub 2011 Aug 27.
  2. Mulder IE, Schmidt B, Lewis M, Delday M, Stokes CR, Bailey M, Aminov RI, Gill BP, Pluske JR, Mayer CD, Kelly D. Restricting microbial exposure in early life negates the immune benefits associated with gut colonization in environments of high microbial diversity. PLoS One. 2011;6(12):e28279. doi: 10.1371/journal.pone.0028279. Epub 2011 Dec 22.
  3. Legrand D, Elass E, Carpentier M, Mazurier J. Lactoferrin: a modulator of immune and inflammatory responses. Cell Mol Life Sci. 2005 Nov;62(22):2549-59.
  4. Guillen C, McInnes IB, Vaughan D, Speekenbrink AB, Brock JH. The effects of local administration of lactoferrin on inflammation in murine autoimmune and infectious arthritis. Arthritis Rheum. 2000 Sep;43(9):2073-80.
  5. Actor JK, Hwang SA, Kruzel ML. Lactoferrin as a natural immune modulator. Curr Pharm Des. 2009;15(17):1956-73.
  6. Pammi M, Abrams SA. Oral lactoferrin for the treatment of sepsis and necrotizing enterocolitis in neonates. Cochrane Database of Systematic Reviews 2011, Issue 10. Art. No.: CD007138. DOI: 10.1002/14651858.CD007138.pub3.
  7. K Yamauchi, M Tomita, T J Giehl, and R T Ellison, 3rd Antibacterial activity of lactoferrin and a pepsin-derived lactoferrin peptide fragment. Infect Immun. Feb 1993; 61(2): 719–728. PMCID: PMC302785
  8. Manzoni P, Rinaldi M, Cattani S, Pugni L, Romeo MG, Messner H, Stolfi I, Decembrino L, Laforgia N, Vagnarelli F, Memo L, Bordignon L, Saia OS, Maule M,Gallo E, Mostert M, Magnani C, Quercia M, Bollani L, Pedicino R, Renzullo L, Betta P, Mosca F, Ferrari F, Magaldi R, Stronati M, Farina D; Italian Task Force for the Study and Prevention of Neonatal Fungal Infections, Italian Society of Neonatology. B. ovine lactoferrin supplementation for prevention of late-onset sepsis in very low-birth-weight neonates: a randomized trial. JAMA. 2009 Oct 7;302(13):1421-8. doi: 10.1001/jama.2009.1403.
  9. Ushida Y, Sekine K, Kuhara T, Takasuka N, Iigo M, Maeda M, Tsuda H. Possible chemopreventive effects of bovine lactoferrin on esophagus and lung carcinogenesis in the rat. Jpn J Cancer Res. 1999 Mar;90(3):262-7.
  10. Iigo M, Kuhara T, Ushida Y, Sekine K, Moore MA, Tsuda H. Inhibitory effects of bovine lactoferrin on colon carcinoma 26 lung metastasis in mice. Clin Exp Metastasis. 1999 Feb;17(1):35-40.
  11. Artym J, Zimecki M, Kruzel ML. Reconstitution of the cellular immune response by lactoferrin in cyclophosphamide-treated mice is correlated with renewal of T cell compartment. Immunobiology. 2003;207(3):197-205.
    Artym J, Zimecki M, Paprocka M, Kruzel ML.  Orally administered lactoferrin restores humoral immune response in immunocompromised mice. Immunol Lett. 2003 Oct 9;89(1):9-15.
    Artym J. Reconstitution of cyclophosphamide-induced, impaired function of the immune system in animal models. Postepy Hig Med Dosw. 2003;57(1):55-66.
  12. Artym J, Zimecki M, Kruzel ML. Effect of lactoferrin on the methotrexate-induced suppression of the cellular and humoral immune response in mice. Anticancer Res. 2004 Nov-Dec;24(6):3831-6.
  13. Artym J, Zimecki M, Kuryszko J, Kruzel ML. Lactoferrin accelerates reconstitution of the humoral and cellular immune response during chemotherapy-induced immunosuppression and bone marrow transplant in mice. Stem Cells Dev. 2005 Oct;14(5):548-55.
    Pharmacol Rep. 2005 Nov-Dec;57(6):811-7. Effects of lactoferrin on the immune response modified by the immobilization stress. Zimecki M, Artym J, Chodaczek G, Kocieba M, Kruzel M.
  14. Kuhara T, Yamauchi K, Tamura Y, Okamura H. Oral administration of lactoferrin increases NK cell activity in mice via increased production of IL-18 and type I IFN in the small intestine. J Interferon Cytokine Res. 2006 Jul;26(7):489-99.
  15. Wang WP, Iigo M, Sato J, Sekine K, Adachi I, Tsuda H. Activation of intestinal mucosal immunity in tumor-bearing mice by lactoferrin. Jpn J Cancer Res. 2000 Oct;91(10):1022-7.
  16. Zimecki M, Właszczyk A, Wojciechowski R, Dawiskiba J, Kruzel M. Lactoferrin regulates the immune responses in post-surgical patients. Arch Immunol Ther Exp (Warsz). 2001;49(4):325-33.
  17. Takeuchi T, Shimizu H, Ando K, Harada E. Bovine lactoferrin reduces plasma triacylglycerol and NEFA accompanied by decreased hepatic cholesterol and triacylglycerol contents in rodents. Br J Nutr. 2004 Apr;91(4):533-8.
  18. Nakajima K, Tamura N, Kobayashi-Hattori K, Yoshida T, Hara-Kudo Y, Ikedo M, Sugita-Konishi Y, Hattori M. Prevention of intestinal infection by glycomacropeptide. Biosci Biotechnol Biochem. 2005 Dec;69(12):2294-301.
  19. Brody EP. Biological activities of bovine glycomacropeptide. Br J Nutr. 2000 Nov;84 Suppl 1:S39-46.
  20. Daddaoua A, Puerta V, Zarzuelo A, Suarez MD, Sanchez de Medina F, Martinez-Augustin O. Bovine glycomacropeptide is anti-inflammatory in rats with hapten-induced colitis. J Nutr. 2005;135:1164–1170.
  21. Pal S, Ellis V, Dhaliwal S. Effects of whey protein isolate on body composition, lipids, insulin and glucose in overweight and obese individuals. Br J Nutr. 2010 Sep;104(5):716-23. doi: 10.1017/S0007114510000991. Epub 2010 Apr 9.
  22. Samir Giuseppe Sukkar, Alberto Vaccaro, Giovanni Battista Ravera, Claudia Borrini, Raffaella Gradaschi,Anna Massa Sacchi-Nemours, Renzo Cordera, and Gabriella Andraghetti. Appetite control and gastrointestinal hormonal behavior (CCK, GLP-1, PYY 1–36) following low doses of a whey protein-rich nutraceutic. Med J Nutrition Metab. 2013; 6(3): 259–266.
  23. Lam SM, Moughan PJ, Awati A, Morton HR. The influence of whey protein and glycomacropeptide on satiety in adult humans. Physiol Behav. 2009 Jan 8;96(1):162-8. doi: 10.1016/j.physbeh.2008.09.022. Epub 2008 Oct 9.
  24. Chungchunlam SM, Henare SJ, Ganesh S, Moughan PJ. Effect of whey protein and glycomacropeptide on measures of satiety in normal-weight adult women. Appetite. 2014 Jul;78:172-8. doi: 10.1016/j.appet.2014.03.027. Epub 2014 Mar 31.
  25. Markus CR, Olivier B, Panhuysen GE, Van Der Gugten J, Alles MS, Tuiten A, Westenberg HG, Fekkes D, Koppeschaar HF, de Haan EE. The bovine protein alpha-lactalbumin increases the plasma ratio of tryptophan to the other large neutral amino acids, and in vulnerable subjects raises brain serotonin activity, reduces cortisol concentration, and improves mood under stress. Am J Clin Nutr. 2000 Jun;71(6):1536-44. (PDF)
  26. Meisel H. Biochemical properties of peptides encrypted in bovine milk proteins. Curr Med Chem. 2005;12(16):1905-19.
  27. Nurminen ML, Sipola M, Kaarto, H, Pihlanto-Leppälä A, Piilola K., Korpela R, Tossavainen O, Korhonen H and Vapaatalo H. α-Lactorphin lowers blood pressure measured by radiotelemetry in normotensive and in spontaneously hypertensive rats. Life Sci. 2000; 66: 1535–1543. CrossRef | PubMed | Scopus (87)
  28. Fischer W, Gustafsson L, Mossberg AK, Gronli J, Mork S, Bjerkvig R, Svanborg C. Human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells (HAMLET) kills human glioblastoma cells in brain xenografts by an apoptosis-like mechanism and prolongs survival. Cancer Res. 2004 Mar 15;64(6):2105-12.
  29. Mossberg AK, Hun Mok K, Morozova-Roche LA, Svanborg C. Structure and function of human α-lactalbumin made lethal to tumor cells (HAMLET)-type complexes. FEBS J. 2010 Nov;277(22):4614-25. doi: 10.1111/j.1742-4658.2010.07890.x.
  30. Pilvi TK, Harala S, Korpela R, Mervaala EM. Effects of high-calcium diets with different whey proteins on weight loss and weight regain in high-fat-fed C57BL/6J mice. Br J Nutr. 2009 Aug;102(3):337-41. doi: 10.1017/S0007114508199445.
  31. Bounous G, Batist G, Gold P. Immunoenhancing property of dietary whey protein in mice: role of glutathione. Clin Invest Med. 1989 Jun;12(3):154-61.
  32. Bounous G, Gervais F, Amer V, Batist G, Gold P. The influence of dietary whey protein on tissue glutathione and the diseases of aging. Clin Invest Med. 1989 Dec;12(6):343-9.
  33. Tong X, Li W2, Xu JY3, Han S4, Qin LQ5. Effects of whey protein and leucine supplementation on insulin resistance in non-obese insulin-resistant model rats. Nutrition. 2014 Sep;30(9):1076-80. doi: 10.1016/j.nut.2014.01.013. Epub 2014 Feb 15.
  34. Bounous G. Whey protein concentrate (WPC) and glutathione modulation in cancer treatment. Anticancer Res. 2000 Nov-Dec;20(6C):4785-92.
  35. Parodi PW. A role for milk proteins and their peptides in cancer prevention. Curr Pharm Des. 2007;13(8):813-28.
  36. Kennedy RS, Konok GP, Bounous G, Baruchel S, Lee TD. The use of a whey protein concentrate in the treatment of patients with metastatic carcinoma: a phase I-II clinical study. Anticancer Res. 1995 Nov-Dec;15(6B):2643-9.
  37. Micke P, Beeh KM, Schlaak JF, et al. Oral supplementation with whey proteins increases plasma glutathione levels of HIV-infected patients. Eur J Clin Invest . 2001;31:171-178.
  38. Brent L Petersen, Loren S Ward, Eric D Bastian, Alexandra L Jenkins, Janice Campbell and Vladimir Vuksan. A whey protein supplement decreases post-prandial glycemia. Nutr J. 2009; 8: 47. Published online Oct 16, 2009. doi: 10.1186/1475-2891-8-47 PMCID: PMC2766379.
  39. Pereira MA, Jacobs DR Jr, Van Horn L, Slattery ML, Kartashov AI, Ludwig DS. Dairy consumption, obesity, and the insulin resistance syndrome in young adults: the CARDIA Study. JAMA. 2002 Apr 24;287(16):2081-9.
  40. Kruger MC, Plimmer GG, Schollum LM, Haggarty N, Ram S, Palmano K. The effect of whey acidic protein fractions on bone loss in the ovariectomised rat. Br J Nutr. 2005 Aug;94(2):244-52.
  41. Kajikawa M, Ohta T, Takase M, Kawase K, Shimamura S, Matsuda I. Lactoferrin inhibits cholesterol accumulation in macrophages mediated by acetylated or oxidized low-density lipoproteins. Biochim Biophys Acta. 1994 Jun 23;1213(1):82-90.
  42. Susan M. Fluegel, Terry D. Shultz, Joseph R. Powers, Stephanie Clark, Celestina Barbosa-Leiker, Bruce R. Wright, Timothy S. Freson, Heidi A. Fluegel, Jonathan D. Minch, Lance K. Schwarzkopf. Whey beverages decrease blood pressure in prehypertensive and hypertensive young men and women. International Dairy Journal, 2010; 20 (11): 753 DOI: 10.1016/j.idairyj.2010.06.005
  43. Luhovyy BL, Akhavan T, Anderson GH. Whey proteins in the regulation of food intake and satiety. J Am Coll Nutr. 2007 Dec;26(6):704S-12S.
  44. Abou-Samra R, Keersmaekers L, Brienza D, Mukherjee R, Macé K. Effect of different protein sources on satiation and short-term satiety when consumed as a starter. Nutr J. 2011 Dec 23;10:139. doi: 10.1186/1475-2891-10-139. (PubMed)
  45. Pal S, Ellis V. The acute effects of four protein meals on insulin, glucose, appetite and energy intake in lean men. Br J Nutr. 2010 Oct;104(8):1241-8. doi: 10.1017/S0007114510001911. Epub 2010 May 11.
  46. Baer DJ, Stote KS, Paul DR, Harris GK, Rumpler WV, Clevidence BA. Whey protein but not soy protein supplementation alters body weight and composition in free-living overweight and obese adults. J Nutr. 2011 Aug;141(8):1489-94. doi: 10.3945/jn.111.139840. Epub 2011 Jun 15.
  47. Herzenberg LA, De Rosa SC, Dubs JG, Roederer M, Anderson MT, Ela SW, Deresinski SC, Herzenberg LA. Glutathione deficiency is associated with impaired survival in HIV disease. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Mar 4;94(5):1967-72.
  48. Olivia Dean, Frank Giorlando, and Michael Berk. N-acetylcysteine in psychiatry: current therapeutic evidence and potential mechanisms of action. J Psychiatry Neurosci. Mar 2011; 36(2): 78–86. doi: 10.1503/jpn.100057 PMCID: PMC3044191
  49. Patrice Brassard, Annie Ferland, Karine Marquis, François Maltais, Jean Jobin and Paul Poirier. Impact of diabetes, chronic heart failure, congenital heart disease and chronic obstructive pulmonary disease on acute and chronic exercise responses. Can J Cardiol. Oct 2007; 23(Suppl B): 89B–96B.
  50. Ali Mohamad Al-Saleh, Barbara Corkey, Jude Deeney, Keith Tornheim and Ethan Bauer. Effect of artificial sweeteners on insulin secretion, ROS, and oxygen consumption in pancreatic beta cells. The FASEB Journal. 2011;25:530.1.
  51. Liang Y, Steinbach G, Maier V, Pfeiffer EF. The effect of artificial sweetener on insulin secretion. 1. The effect of acesulfame K on insulin secretion in the rat (studies in vivo). Horm Metab Res. 1987 Jun;19(6):233-8.
  52. Bandyopadhyay A, Ghoshal S, Mukherjee A. Genotoxicity testing of low-calorie sweeteners: aspartame, acesulfame-K, and saccharin. Drug Chem Toxicol. 2008;31(4):447-57. doi: 10.1080/01480540802390270.
  53. Laursen I, Briand P, Lykkesfeldt AE. Serum albumin as a modulator on growth of the human breast cancer cell line, MCF-7. Anticancer Res. 1990 Mar-Apr;10(2A):343-51.
  54. Bosselaers IE, Caessens PW, Van Boekel MA, Alink GM. Differential effects of milk proteins, BSA and soy protein on 4NQO- or MNNG-induced SCEs in V79 cells. Food Chem Toxicol. 1994 Oct;32(10):905-9.
  55. Graf S, Egert S, Heer M (2011) Effects of whey protein supplements on metabolism: evidence from human intervention studies. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 14: 569–580. doi: 10.1097/mco.0b013e32834b89da. PubMed | Google Scholar
  56. Micke P, Beeh KM, Buhl R et al. Effects of long-term supplementation with whey proteins on plasma glutathione levels of HIV-infected patients. Eur J Nutr . 2002;41:12-18.
  57. Sipola M, Finckenberg P, Korpela R, Vapaatalo H and Nurminen ML. Effect of long-term intake of milk products on blood pressure in hypertensive rats. J. Dairy Res. 2002; 69: 103–111. CrossRef | PubMed | Scopus (123)
  58. Redwan EM, Uversky VN, El-Fakharany EM, Al-Mehdar H. Potential lactoferrin activity against pathogenic viruses. C R Biol. 2014 Oct;337(10):581-95. doi: 10.1016/j.crvi.2014.08.003. Epub 2014 Sep 22.
  59. Elattar G, et al. The use of whey protein concentrate in management of chronic hepatitis C virus – a pilot study. Arch Med Sci. (2010).
  60. Rusu D, et al. A bovine whey protein extract can enhance innate immunity by priming normal human blood neutrophils. J Nutr. (2009).

Este sitio web utiliza cookies propias y de terceros para mejorar su experiencia de usuario y ofrecerle contenido y publicidad de su interés. Si continúa navegando estará aceptando nuestra Política de cookies.